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Diphenyleneiodonium acutely inhibits reactive oxygen species production by mitochondrial complex I during reverse, but not forward electron transport

Lambert, A.J.; Buckingham, J.A.; Boysen, H.M.; Brand, M.D.; Biochim. Biophys. Acta 1777, 397-403 (2008)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
diphenyleneiodonium
strongly inhibits superoxide production by complex I driven by reverse electron transport from succinate. Inhibition of superoxide production is not dependent on changes in the pH gradient. The inhibitor does not react with the flavin of complex I
Rattus norvegicus
Myxothiazol
complex I Q-reduction site inhibitor
Rattus norvegicus
piericidin
complex I Q-reduction site inhibitor
Rattus norvegicus
rotenone
strongly inhibits superoxide production by complex I
Rattus norvegicus
Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
mitochondrion
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Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Rattus norvegicus
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female Wistar rats
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Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
skeletal muscle
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Rattus norvegicus
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Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
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Reversibility
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Cofactor
Cofactor
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Rattus norvegicus
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
flavin
-
Rattus norvegicus
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
diphenyleneiodonium
strongly inhibits superoxide production by complex I driven by reverse electron transport from succinate. Inhibition of superoxide production is not dependent on changes in the pH gradient. The inhibitor does not react with the flavin of complex I
Rattus norvegicus
Myxothiazol
complex I Q-reduction site inhibitor
Rattus norvegicus
piericidin
complex I Q-reduction site inhibitor
Rattus norvegicus
rotenone
strongly inhibits superoxide production by complex I
Rattus norvegicus
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
mitochondrion
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Rattus norvegicus
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Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
skeletal muscle
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Rattus norvegicus
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Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
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Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
malate + pyruvate + O2
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Rattus norvegicus
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succinate + O2 + NAD+
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Activating Compound
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Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
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Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
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Organism
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Posttranslational Modification
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Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
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Temperature Stability [°C]
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Application (protein specific)
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KM Value [mM] (protein specific)
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Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
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Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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General Information (protein specific)
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Larosa
Reconstruction of a human mito ...
Chlamydomonas sp., Homo sapiens
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Casutt
The single NqrB and NqrC subun ...
Vibrio cholerae, Vibrio cholerae ATCC 39541
Biochim. Biophys. Acta
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1817-1822
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Submitochondrial fragments of ...
Sus scrofa
Biochemistry (Moscow)
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Steimle
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Moparthi
Homologous protein subunits fr ...
Bacillus subtilis
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Revised transmembrane orientat ...
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Engineering the respiratory co ...
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Proteomic approach to characte ...
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Type II NADH dehydrogenase of ...
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Mass spectrometric characteriz ...
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Reduction of the iron-sulfur c ...
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