BRENDA - Enzyme Database
show all sequences of 3.5.1.52

Site-directed mutagenesis study of yeast peptide: N-glycanase. Insight into the reaction mechanism of deglycosylation

Katiyar, S.; Suzuki, T.; Balgobin, B.J.; Lennarz, W.J.; J. Biol. Chem. 277, 12953-12959 (2002)

Data extracted from this reference:

Engineering
Amino acid exchange
Commentary
Organism
C191A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
D235A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
E222A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
H218A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
additional information
site-directed mutagenesis of not conserved amino acids
Saccharomyces cerevisiae
R210A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
W220F
81% of activity compared to wild type
Saccharomyces cerevisiae
W231F
83% of activity compared to wild type
Saccharomyces cerevisiae
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Saccharomyces cerevisiae
-
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-
Reaction
Reaction
Commentary
Organism
Hydrolysis of an N4-(acetyl-beta-D-glucosaminyl)asparagine residue in which the glucosamine residue may be further glycosylated, to yield a (substituted) N-acetyl-beta-D-glucosaminylamine and a peptide containing an aspartate residue
mechanism and catalytic center
Saccharomyces cerevisiae
Engineering (protein specific)
Amino acid exchange
Commentary
Organism
C191A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
D235A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
E222A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
H218A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
additional information
site-directed mutagenesis of not conserved amino acids
Saccharomyces cerevisiae
R210A
no enzymic activity
Saccharomyces cerevisiae
W220F
81% of activity compared to wild type
Saccharomyces cerevisiae
W231F
83% of activity compared to wild type
Saccharomyces cerevisiae
Other publictions for EC 3.5.1.52
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
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Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Source Tissue
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Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
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Temperature Stability [°C]
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pH Optimum
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Cofactor
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Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Lee
Molecular characterization of ...
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Wang
Discovery and characterization ...
Terriglobus roseus, Terriglobus roseus DSM 18391
Biosci. Rep.
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Huang
A common single nucleotide pol ...
Elizabethkingia meningoseptica
Biochem. J.
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Arabidopsis thaliana
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Neurospora crassa, Saccharomyces cerevisiae
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