BRENDA - Enzyme Database show
show all sequences of 3.4.22.55

Tumor-suppressing function of caspase-2 requires catalytic site Cys-320 and site Ser-139 in mice

Ren, K.; Lu, J.; Porollo, A.; Du, C.; J. Biol. Chem. 287, 14792-14802 (2012)

Data extracted from this reference:

Engineering
Amino acid exchange
Commentary
Organism
C320A
catalytically inactive
Mus musculus
S139An
expression of mutant S139A leads to significantly enhanced growth rate of cells
Mus musculus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Mus musculus
P29594
-
-
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
MEF cell
-
Mus musculus
-
Engineering (protein specific)
Amino acid exchange
Commentary
Organism
C320A
catalytically inactive
Mus musculus
S139An
expression of mutant S139A leads to significantly enhanced growth rate of cells
Mus musculus
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
MEF cell
-
Mus musculus
-
General Information
General Information
Commentary
Organism
physiological function
caspase-2 is involved in apoptosis, nuclear factor-kappaB regulation, and tumor suppression. Caspase-2 catalytic site Cys-320 and Ser-139 residues are required for caspase-2 to suppress tumorigenesis in nude mice
Mus musculus
General Information (protein specific)
General Information
Commentary
Organism
physiological function
caspase-2 is involved in apoptosis, nuclear factor-kappaB regulation, and tumor suppression. Caspase-2 catalytic site Cys-320 and Ser-139 residues are required for caspase-2 to suppress tumorigenesis in nude mice
Mus musculus
Other publictions for EC 3.4.22.55
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
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Temperature Range [C]
Temperature Stability [C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Callaway
Caspase-2 modulates osteoclast ...
Mus musculus
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Olsson
Caspase-2: the reinvented enzy ...
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Caspase-2 is essential for c-J ...
Rattus norvegicus
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Caspase-2 promotes cytoskeleto ...
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Metabolomic profiling reveals ...
Xenopus laevis
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Degradomics reveals that cleav ...
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Ich-1, an Ice/ced-3-related ge ...
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Mus musculus
Biochem. Biophys. Res. Commun.
185
1155-1161
1992
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