BRENDA - Enzyme Database
show all sequences of 3.1.4.3

Crystal structure of phospholipase C from Bacillus cereus complexed with a substrate analogue

Hansen, S.; Hough, E.; Svensson, L.A.; Wong, Y.L.; Martin, S.F.; J. Mol. Biol. 234, 179-189 (1993)

Data extracted from this reference:

Crystallization (Commentary)
Crystallization
Organism
1.9 A resolution, R-factor of 15.7%; crystal structure of a complex between the enzyme and a competitive inhibitor. 1.9 A resolution, R-factor of 15.7%
Bacillus cereus
Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
3(S),4-dihexanoylbutyl-1-phosphonycholine
non-hydrolyzable, competitive inhibitor of bacterial PLC, analog of the natural phospholipid substrate, binds with its phosphonyl group to the three Zn-ions in the active site of the enzyme
Bacillus cereus
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.38
-
phosphatidylcholine
water-soluble substrate
Bacillus cereus
Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
extracellular
-
Bacillus cereus
-
-
Metals/Ions
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Zn2+
3 Zn2+ ions in active site; in the active site of the enzyme; metalloenzyme
Bacillus cereus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Bacillus cereus
-
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
-
Bacillus cereus
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
phosphatidylcholine + H2O
-
135311
Bacillus cereus
1,2-diacylglycerol + choline phosphate
-
-
-
?
phosphatidylethanolamine + H2O
-
135311
Bacillus cereus
phosphorylethanolamine + diacylglycerol
-
-
-
?
phosphatidylserine + H2O
-
135311
Bacillus cereus
phosphorylserine + diacylglycerol
-
-
-
?
Ki Value [mM]
Ki Value [mM]
Ki Value maximum [mM]
Inhibitor
Commentary
Organism
Structure
0.47
-
3(S),4-dihexanoylbutyl-1-phosphonycholine
-
Bacillus cereus
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Crystallization
Organism
1.9 A resolution, R-factor of 15.7%; crystal structure of a complex between the enzyme and a competitive inhibitor. 1.9 A resolution, R-factor of 15.7%
Bacillus cereus
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
3(S),4-dihexanoylbutyl-1-phosphonycholine
non-hydrolyzable, competitive inhibitor of bacterial PLC, analog of the natural phospholipid substrate, binds with its phosphonyl group to the three Zn-ions in the active site of the enzyme
Bacillus cereus
Ki Value [mM] (protein specific)
Ki Value [mM]
Ki Value maximum [mM]
Inhibitor
Commentary
Organism
Structure
0.47
-
3(S),4-dihexanoylbutyl-1-phosphonycholine
-
Bacillus cereus
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.38
-
phosphatidylcholine
water-soluble substrate
Bacillus cereus
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
extracellular
-
Bacillus cereus
-
-
Metals/Ions (protein specific)
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Zn2+
3 Zn2+ ions in active site; in the active site of the enzyme; metalloenzyme
Bacillus cereus
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
-
Bacillus cereus
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
phosphatidylcholine + H2O
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Bacillus cereus
1,2-diacylglycerol + choline phosphate
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phosphatidylethanolamine + H2O
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Bacillus cereus
phosphorylethanolamine + diacylglycerol
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phosphatidylserine + H2O
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Bacillus cereus
phosphorylserine + diacylglycerol
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Other publictions for EC 3.1.4.3
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
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pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
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Song
Structural, expression and ev ...
Gossypium hirsutum
BMC Genomics
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Woo
Molecular characterization an ...
Paralichthys olivaceus
Fish Shellfish Immunol.
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Isoform specific differences ...
Homo sapiens
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Huang
Recombinant broad-range phosp ...
Listeria monocytogenes
Biochim. Biophys. Acta
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Fiester
Iron-regulated phospholipase ...
Acinetobacter baumannii, Acinetobacter baumannii ATCC 19606T
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Pichia pastoris engineering f ...
Bacillus cereus
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Hu
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Cloning and functional analys ...
Setaria italica
Acta Agron. Sinica
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Arabidopsis thaliana
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Substance P activates Ca2+-per ...
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Bacteria induce prolonged PMN ...
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Aurass
The Legionella pneumophila Dot ...
Legionella pneumophila, Legionella pneumophila JR32
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The plant non-specific phospho ...
Arabidopsis thaliana, Bacillus cereus, Clostridium perfringens, Glycine max, Nicotiana tabacum, Oryza sativa, Petunia x hybrida, Physcomitrella patens, Picea sitchensis, Populus trichocarpa, Pseudomonas fluorescens, Selaginella moellendorffii, Sorghum bicolor, Ureaplasma urealyticum, Vitis vinifera
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Evidence for the role of phosp ...
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Shimizu
Brain phospholipase C, diacylg ...
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714335
Urbina
Unexpected wide substrate spec ...
Clostridium perfringens, Clostridium perfringens 8-6
Biochim. Biophys. Acta
1808
2618-2627
2011
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Mateos
Coexistence of phosphatidylcho ...
Rattus norvegicus
Lipids
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273-280
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668022
Sugimori
Partial purification and some ...
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70
535-537
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Ranganathan
Characterization of the kineti ...
Bacillus cereus
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122
79-89
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Liu
Contrasting effects of phospha ...
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Endothelium
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205-211
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36
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2006
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Cheng
Phosphatidylcholine-specific p ...
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580
4911-4915
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Li
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Cricetulus griseus
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Kustov
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Peculiarities of phospholipase ...
Cavia porcellus
Neurophysiology
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Rose
Synthesis and evaluation of fl ...
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Profotova
Involvement of phospholipases ...
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Sakagami
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23084-23093
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Seo
Uronema marinum: identificatio ...
Uronema marinum
Exp. Parasitol.
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Lau
Deoxycholic acid activates pro ...
Mesocricetus auratus
Gastroenterology
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26680-26689
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Barker
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Montes
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Plasmodium falciparum phosphol ...
Plasmodium falciparum
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Stonehouse
A novel class of microbial pho ...
Pseudomonas aeruginosa
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Vitale
Interleukin-2 activates nuclea ...
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Zhang
Reassembly of phospholipase C- ...
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2503-2508
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Ramoni
Cellular localization and func ...
Homo sapiens
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Pina-Chable
Phospholipase C activity from ...
Catharanthus roseus
Prostaglandins Other Lipid Mediat.
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Gomez
Detection of phospholipase C i ...
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J. Clin. Microbiol.
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identification of residues in ...
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Novotna
Study of phospholipases D and ...
Brassica napus
Biochem. Soc. Trans.
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Panfoli
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Effects of heavy metals on pho ...
Mytilus galloprovincialis, Mytilus galloprovincialis Lam
Comp. Biochem. Physiol. B
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391-397
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A role for nuclear phospholipa ...
Rattus norvegicus
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Regulation of phospholipase C ...
Felis catus
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Homo sapiens
Arch. Dermatol. Res.
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Korbsrisate
Cloning and characterization o ...
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Expression, purification and k ...
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Mus musculus
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Biochemical and molecular anal ...
Mycobacterium tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis H37Rv
Infect. Immun.
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Characterization of phospholip ...
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Methods Enzymol.
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Crystal structures of phosphat ...
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Platelet aggregation by a phos ...
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495-505
1988
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1981
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Little
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Phospholipase C from Bacillus ...
Bacillus cereus
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71
725-730
1981
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The isoelectric point of phosp ...
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113
161-163
1980
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1980
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135302
Little
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1979
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Otnaess
Some characteristics of phosph ...
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1977
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135305
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135306
Sonoki
Studies on phospholipase C fro ...
Pseudomonas chlororaphis subsp. aureofaciens, Pseudomonas chlororaphis subsp. aureofaciens IFO-3521
Biochim. Biophys. Acta
403
412-424
1975
1
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135307
Okawa
Studies on phospholipases from ...
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78
537-545
1975
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135308
Zwaal
Phospholipase C (phosphatidylc ...
Bacillus cereus
Methods Enzymol.
32
154-161
1974
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135309
Shiloach
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Bacillus cereus, Bacillus cereus 569/H
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15
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1973
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133931
Hanahan
-
Phospholipases ...
Bacillus cereus, Bacillus cereus 7004, Clostridium perfringens, Clostridium welchii
The Enzymes, 3rd Ed. (Boyer, P. D. , ed. )
5
71-85
1971
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662050
Berk
Partial purification of the ex ...
Pseudomonas aeruginosa
J. Bacteriol.
88
559-565
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