BRENDA - Enzyme Database
show all sequences of 3.1.3.1

Multiple forms and some properties of alkaline phosphatase produced by Aspergillus oryzae on solid medium

Sakurai, Y.; Toda, K.; Shiota, H.; Agric. Biol. Chem. 45, 1959-1967 (1981)
No PubMed abstract available

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
arsenate
1 mM Na2HAsO4, 80% inhibition of isoenzyme I, 22% inhibition of isoenzyme II, 40% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
Ba2+
1 mM, 95% inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Borate
1 mM H3BO4, 16% inhibition of isoenzyme I, 13% inhibition of isoenzyme II, 8% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
Ca2+
weak inhibition of isoenzyme II
Aspergillus oryzae
Cu2+
1 mM, 87% inhibition of isoenzyme I, 10% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
EDTA
inhibition of isoenzyme I and II
Aspergillus oryzae
F-
1 mM NaF, 74% inhibition of isoenzyme I, 15% inhibition of isoenzyme II
Aspergillus oryzae
Hg2+
1 mM nearly complete inhibition of isoenzyme I, II and III
Aspergillus oryzae
Mg2+
weak inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Mn2+
1 mM 90% inhibition of isoenzyme I, 64% inhibition of isoenzyme II, 39% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
NaWO4
1 mM NaWO4, 35% inhibition of isoenzyme I, 80% inhibition of isoenzyme II, 14% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
PCMB
1 mM, 54% inhibition of isoenzyme I, 33% inhibition of isoenzyme II, 9% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
phosphate
1 mM Na2HPO4, 74% inhibition of isoenzyme I, 15% inhibition of isoenzyme II, 2% inhibition of isoenzyme III; competitive
Aspergillus oryzae
Sr2+
1 mM, 88% inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Zn2+
1 mM, 98% inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.11
-
p-nitrophenyl phosphate
isoenzyme III
Aspergillus oryzae
0.22
-
p-nitrophenyl phosphate
isoenzyme II
Aspergillus oryzae
2
-
p-nitrophenyl phosphate
isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Metals/Ions
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Ca2+
activates isoenzyme I, weak activation of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
Mg2+
activation of isoenzyme II and III
Aspergillus oryzae
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Aspergillus oryzae
-
three isoenzymes: I, II, III
-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
2',3'-CMP + H2O
-
94607
Aspergillus oryzae
?
-
-
-
?
2',3'-GMP + H2O
-
94607
Aspergillus oryzae
?
-
-
-
?
2',3-AMP + H2O
-
94607
Aspergillus oryzae
?
-
-
-
?
2-phosphoglycerate + H2O
hydrolyzed by isoenzyme III, weak activity with isoenzyme I and II
94607
Aspergillus oryzae
glycerol + phosphate
-
-
-
?
3-phosphoglycerate + H2O
hydrolyzed by isoenzyme III, weak activity with isoenzyme II, no activity with isoenzyme I
94607
Aspergillus oryzae
glycerol + phosphate
-
-
-
?
5'-AMP + H2O
-
94607
Aspergillus oryzae
adenosine + phosphate
-
-
-
?
5'-dCMP + H2O
-
94607
Aspergillus oryzae
?
-
-
-
?
5'-GMP + H2O
-
94607
Aspergillus oryzae
guanosine + phosphate
-
-
-
?
alpha-naphthyl phosphate + H2O
hydrolyzed by isoenzyme II and III, no activity with isoenzyme I
94607
Aspergillus oryzae
naphthol + phosphate
-
-
-
?
p-nitrophenyl phosphate + H2O
hydrolyzed by isoenzyme I, II or III
94607
Aspergillus oryzae
p-nitrophenol + phosphate
-
-
-
?
phosphoethanolamine + H2O
hydrolyzed by isoenzyme III, weak activity with isoenzyme II, no activity with isoenzyme I
94607
Aspergillus oryzae
phosphate + ethanolamine
-
-
-
?
phosphorylcholine + H2O
hydrolyzed by isoenzyme III, no activity with isoenzyme I and II
94607
Aspergillus oryzae
phosphate + choline
-
-
-
?
phosphoserine + H2O
hydrolyzed by isoenzyme II, weak activity with isoenzyme I and II
94607
Aspergillus oryzae
phosphate + Ser
-
-
-
?
Temperature Stability [°C]
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
30
-
pH 8, 120 min, stable
Aspergillus oryzae
35
-
pH 10, isoenzyme III, 120 min, stable
Aspergillus oryzae
40
-
pH 9-9.5, 120 min, stable
Aspergillus oryzae
pH Optimum
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
8
-
isoenzyme I
Aspergillus oryzae
9
9.5
isoenzyme II
Aspergillus oryzae
10
-
isoenzyme III
Aspergillus oryzae
pH Stability
pH Stability
pH Stability Maximum
Commentary
Organism
7
10
30°C, stable
Aspergillus oryzae
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
arsenate
1 mM Na2HAsO4, 80% inhibition of isoenzyme I, 22% inhibition of isoenzyme II, 40% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
Ba2+
1 mM, 95% inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Borate
1 mM H3BO4, 16% inhibition of isoenzyme I, 13% inhibition of isoenzyme II, 8% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
Ca2+
weak inhibition of isoenzyme II
Aspergillus oryzae
Cu2+
1 mM, 87% inhibition of isoenzyme I, 10% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
EDTA
inhibition of isoenzyme I and II
Aspergillus oryzae
F-
1 mM NaF, 74% inhibition of isoenzyme I, 15% inhibition of isoenzyme II
Aspergillus oryzae
Hg2+
1 mM nearly complete inhibition of isoenzyme I, II and III
Aspergillus oryzae
Mg2+
weak inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Mn2+
1 mM 90% inhibition of isoenzyme I, 64% inhibition of isoenzyme II, 39% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
NaWO4
1 mM NaWO4, 35% inhibition of isoenzyme I, 80% inhibition of isoenzyme II, 14% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
PCMB
1 mM, 54% inhibition of isoenzyme I, 33% inhibition of isoenzyme II, 9% inhibition of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
phosphate
1 mM Na2HPO4, 74% inhibition of isoenzyme I, 15% inhibition of isoenzyme II, 2% inhibition of isoenzyme III; competitive
Aspergillus oryzae
Sr2+
1 mM, 88% inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Zn2+
1 mM, 98% inhibition of isoenzyme I
Aspergillus oryzae
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.11
-
p-nitrophenyl phosphate
isoenzyme III
Aspergillus oryzae
0.22
-
p-nitrophenyl phosphate
isoenzyme II
Aspergillus oryzae
2
-
p-nitrophenyl phosphate
isoenzyme I
Aspergillus oryzae
Metals/Ions (protein specific)
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Ca2+
activates isoenzyme I, weak activation of isoenzyme III
Aspergillus oryzae
Mg2+
activation of isoenzyme II and III
Aspergillus oryzae
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
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-
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Aspergillus oryzae
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2-phosphoglycerate + H2O
hydrolyzed by isoenzyme III, weak activity with isoenzyme I and II
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-
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?
3-phosphoglycerate + H2O
hydrolyzed by isoenzyme III, weak activity with isoenzyme II, no activity with isoenzyme I
94607
Aspergillus oryzae
glycerol + phosphate
-
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5'-AMP + H2O
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Aspergillus oryzae
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5'-dCMP + H2O
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alpha-naphthyl phosphate + H2O
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naphthol + phosphate
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hydrolyzed by isoenzyme I, II or III
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p-nitrophenol + phosphate
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phosphoethanolamine + H2O
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-
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hydrolyzed by isoenzyme III, no activity with isoenzyme I and II
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phosphate + choline
-
-
-
?
phosphoserine + H2O
hydrolyzed by isoenzyme II, weak activity with isoenzyme I and II
94607
Aspergillus oryzae
phosphate + Ser
-
-
-
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Temperature Stability [°C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
30
-
pH 8, 120 min, stable
Aspergillus oryzae
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pH 10, isoenzyme III, 120 min, stable
Aspergillus oryzae
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pH 9-9.5, 120 min, stable
Aspergillus oryzae
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
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8
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isoenzyme I
Aspergillus oryzae
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isoenzyme II
Aspergillus oryzae
10
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isoenzyme III
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pH Stability
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Organism
7
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30°C, stable
Aspergillus oryzae
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No.
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Pub Med
title
organims
journal
volume
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
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Source Tissue
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Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
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Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
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Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
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IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Sajid-Ur-Rehman
Synthesis of sulfadiazinyl ac ...
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Discovery of 5-((5-chloro-2-m ...
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Temperature enhances the affi ...
uncultured bacterium
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Alkaline phosphatase activity ...
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Homo sapiens
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Hjoerleifsson
pH-Dependent binding of chlor ...
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Thermus sp. NTU-237
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749638
Divya
-
Cloning, expression and chara ...
Bacillus licheniformis, Bacillus licheniformis MTCC 1483
Appl. Biochem. Microbiol.
52
358-365
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1
1
749976
Hjoerleifsson
Cold-active alkaline phosphat ...
Vibrio splendidus
Biochim. Biophys. Acta
1864
755-765
2016
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750339
Herman
Endogenous alkaline phosphata ...
Homo sapiens
Clin. Biochem.
49
1118-1121
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750425
Wolinski
Interactive effects of temper ...
Daphnia commutata
Environ. Pollut.
213
135-142
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750912
Roston
Substrate and transition stat ...
Escherichia coli
J. Am. Chem. Soc.
138
11946-11957
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751952
Wang
Effects of dihydroartemisinin ...
Microcystis aeruginosa, Microcystis aeruginosa FACHB-930
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11
e0164842
2016
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752154
Darwish
-
Purification and characteriza ...
Bubalus bubalis
Res. J. Pharm. Biol. Chem. Sci.
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1869-1880
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730310
Golotin
Recombinant production and cha ...
Cobetia marina
Mar. Biotechnol.
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Utilization of alkaline phosp ...
Escherichia coli
Bioengineered
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Jazaeri
Relationship between salivary ...
Homo sapiens
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Tissue non-specific alkaline ...
Homo sapiens
Cell Tissue Res.
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Sunden
Extensive site-directed mutag ...
Escherichia coli
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Trevino
Chronic cadmium exposure lead ...
Rattus norvegicus
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Homaei
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Purification and biochemical ...
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Numa-Kinjoh
Molecular phenotype of tissue ...
Homo sapiens
Mol. Genet. Metab.
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Arai
Structural characteristics of ...
Halomonas sp., Halomonas sp. 593
Acta Crystallogr. Sect. D
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Ardecky
Identification of a selective ...
Mus musculus
Bioorg. Med. Chem. Lett.
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1000-1004
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Tang
Comparative characterization o ...
Escherichia coli
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Chaudhuri
Kinetic behaviour of calf inte ...
Bos taurus
Indian J. Biochem. Biophys.
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Lin
Identification and characteriz ...
Phaeodactylum tricornutum, Phaeodactylum tricornutum CCMP632
Mar. Biotechnol.
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Boge
The relationships between part ...
unidentified
Mar. Pollut. Bull.
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730400
Sultana
An asparagine at position 417 ...
Homo sapiens
Mol. Genet. Metab.
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Koksharov
Bacillus subtilis alkaline pho ...
Bacillus subtilis 168, Bacillus subtilis
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Minamihata
Activation of Pyrococcus furio ...
Pyrococcus furiosus
Biotechnol. Lett.
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Disulfide bonds are critical f ...
Homo sapiens
Biochim. Biophys. Acta
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Makita
A dimerization defect caused b ...
Homo sapiens
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729731
Chakraborty
Inhibition of a cold-active al ...
Vibrio sp., Vibrio sp. G15-21
FEBS Lett.
586
3710-3715
2012
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Sphingomonas sp. BSAR-1
Acta Crystallogr. Sect. F
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Bos taurus, Sus scrofa
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Heliothis virescens
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Discovery and validation of a ...
Homo sapiens
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TNF-alpha and IL-1beta inhibit ...
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Partial purification, characte ...
Terfezia claveryi, Terfezia claveryi Chatin
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Effects of Colchicine on Local ...
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Gadus morhua
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190-198
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Terefe
Kinetics of the alkaline phosp ...
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Siddiqui
Improved activity and stabilit ...
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Ali
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Existence of an acid phosphata ...
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Fadiloglu
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Thermal and carbon dioxide ina ...
Bos taurus
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Cyrtograpsus angulatus
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Functional expression, purific ...
Homo sapiens
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Characterization and localizat ...
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Theriogenology
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Differences in sialic acid res ...
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Structure, genomic DNA typing, ...
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Histochemical localization of ...
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Thermotoga maritima
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Thermus sp., Thermus sp. 314
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Characterization of a highly t ...
Pyrococcus abyssi
Appl. Environ. Microbiol.
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Establishment and characteriza ...
Cricetulus griseus
Cell Tissue Res.
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Crystal structure of alkaline ...
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Escherichia coli, Thermotoga neapolitana
Methods Enzymol.
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Serratia marcescens, Serratia marcescens 211
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Streptozotocin-induced diabete ...
Rattus norvegicus
Biochem. Pharmacol.
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Prevotella intermedia
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660736
Huang
Spatial patterns of alkaline p ...
Klebsiella pneumoniae, Klebsiella pneumoniae KP1, Pseudomonas aeruginosa
Appl. Environ. Microbiol.
64
1526-1531
1998
-
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94619
Dong
Purification and characterizat ...
Thermotoga neapolitana
Enzyme Microb. Technol.
21
335-340
1997
-
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1
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3
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94622
Politino
Purification and characterizat ...
Penicillium chrysogenum
Prep. Biochem. Biotechnol.
26
171-181
1996
-
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3
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94635
Mahmoodian
Regulation and properties of b ...
Cavia porcellus
Arch. Biochem. Biophys.
336
86-96
1996
-
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94562
Dealwis
Crystallographic analysis of r ...
Escherichia coli
Biochemistry
31
13967-13973
1995
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94565
Dealwis
3-D structure of the D153G mut ...
Escherichia coli
Protein Eng.
8
865-871
1995
-
-
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1
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698360
Lafay
Roseobacter algicola sp. nov., ...
no activity in Marinovum algicola, no activity in Marinovum algicola ATCC 51442
Int. J. Syst. Bacteriol.
45
290-296
1995
-
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94632
Tibbitts
Kinetics and crystal structure ...
Escherichia coli
Protein Sci.
3
2005-2014
1994
-
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2
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5
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94629
Belland
Characterization of the alkali ...
Homo sapiens
Enzyme Protein
47
73-82
1993
-
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3
-
1
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661774
Tan
Isolation and characterization ...
Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas aeruginosa H103
FEMS Microbiol. Lett.
106
281-286
1993
-
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94570
Wang
Alkaline phosphatase and ATPas ...
Rattus norvegicus
Arch. Int. Physiol. Biochim. Biophys.
100
289-294
1992
-
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94628
Martinez
Kinetic properties of enzyme p ...
Escherichia coli
Biochemistry
31
11500-11509
1992
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94630
Hoylaerts
Molecular mechanism of uncompe ...
Homo sapiens
Biochem. J.
286
23-30
1992
-
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94571
Sarciron
Alkaline phosphatase from Echi ...
Echinococcus multilocularis, Meriones unguiculatus
Comp. Biochem. Physiol. B
100
253-258
1991
-
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94621
Say
Alkaline phosphatase from rat ...
Rattus norvegicus
Biochim. Biophys. Acta
1074
256-262
1991
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94623
Kihn
Properties of amphiphilic and ...
Homo sapiens
Enzyme
45
155-164
1991
5
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94626
Fujimori-Arai
Purification and partial chara ...
Oryctolagus cuniculus
Arch. Biochem. Biophys.
284
320-325
1991
-
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94636
Feldbush
Alkaline phosphatase on activa ...
Rattus norvegicus
J. Immunol.
147
3690-3695
1991
-
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94569
Klumpp
Alkaline phosphatase from Para ...
Paramecium tetraurelia
Biochim. Biophys. Acta
1037
233-239
1990
-
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94624
Yamashita
Purification and characterizat ...
Porphyromonas gingivalis, Porphyromonas gingivalis 381
Infect. Immun.
58
2882-2887
1990
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94627
Chuang
A comparative study of alkalin ...
Homo sapiens, Meretrix lusoria, Penaeus monodon
Comp. Biochem. Physiol. B
96
787-789
1990
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-
727721
Goldman S
Extracellular Ca2(+)-dependent ...
Haloarcula marismortui
J. Bacteriol.
172
7065-7070
1990
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-
94587
Nomoto
-
Purification and characterizat ...
Bacillus sp. OK-1
Agric. Biol. Chem.
52
1643-1647
1988
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94588
Fedde
Alkaline phosphatase is an ect ...
Homo sapiens
Arch. Biochem. Biophys.
264
400-409
1988
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94589
Block
Identification and purificatio ...
Synechococcus elongatus PCC 7942, Synechococcus elongatus PCC 7942 R2
Plant Physiol.
86
1179-1184
1988
-
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94561
Schweingruber
-
Acid and alkaline phosphatases ...
Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces pombe
Adv. Protein Phosphatases
4
77-93
1987
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94563
Stinson
-
Alkaline phosphatase and its f ...
Bos taurus, Escherichia coli, Homo sapiens, Sus scrofa
Adv. Protein Phosphatases
4
127-151
1987
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Eaton
Partial purification and some ...
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126
513-523
1968
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Wolf
A new histochemical stain for ...
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35
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Ghosh
Human placental alkaline phosp ...
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Butterworth
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The effect of urea on human al ...
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Malamy
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Alkaline phosphatase (crystall ...
Escherichia coli, Escherichia coli C4F1
Methods Enzymol.
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Stadtman
-
Alkaline phosphatases ...
Bos taurus, Escherichia coli, Sus scrofa
The Enzymes, 2nd Ed. (Boyer, P. D. , Lardy, H. , Myrbäck, K. , eds. )
5
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