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show all sequences of 2.7.1.67

Purification and characterization of phosphatidylinositol kinase from porcine liver microsomes

Hou, W.M.; Zhang, Z.L.; Tai, H.H.; Biochim. Biophys. Acta 959, 67-75 (1988)

Data extracted from this reference:

Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
adenosine
IC50: 0.07 mM. 1 mM, 93% inhibition
Sus scrofa
ADP
IC50: 0.12 mM. 1 mM, 92% inhibition
Sus scrofa
AMP
1 mM, 48% inhibition
Sus scrofa
Ca2+
inhibits Mg2+-stimulated activity, IC50: 0.4 mM
Sus scrofa
deoxycholate
10 mM, 35% inhibition
Sus scrofa
GDP
1 mM, 27% inhibition
Sus scrofa
GMP
1 mM, 20% inhibition
Sus scrofa
GTP
1 mM, 24% inhibition
Sus scrofa
guanosine
1 mM, 50% inhibition
Sus scrofa
Lubrol Px
1%, 72% inhibition
Sus scrofa
NEM
0.1 mM, 42% inhibition
Sus scrofa
PCMB
0.1 mM, 98% inhibition
Sus scrofa
phosphatidylethanolamine
0.1 mM, 24% inhibition
Sus scrofa
phosphatidylglycerol
0.1 mM, 63% inhibition
Sus scrofa
phosphatidylserine
0.1 mM, 33% inhibition
Sus scrofa
quercetin
IC50: 0.1 mM
Sus scrofa
Sodium mersalyl
0.1 mM, 78% inhibition
Sus scrofa
Triton X-100
0.2%, 11% inhibition
Sus scrofa
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.06
-
ATP
pH 7.5, 30C
Sus scrofa
0.12
-
phosphatidylinositol
pH 7.5, 30C
Sus scrofa
Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
microsome
-
Sus scrofa
-
-
Metals/Ions
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Co2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Fe2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Fe3+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Mg2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Mn2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
55000
-
x * 55000, SDS-PAGE
Sus scrofa
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Sus scrofa
-
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
-
Sus scrofa
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Sus scrofa
-
Specific Activity [micromol/min/mg]
Specific Activity Minimum [mol/min/mg]
Specific Activity Maximum [mol/min/mg]
Commentary
Organism
8.824
-
-
Sus scrofa
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
ATP + 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol
-
641791
Sus scrofa
ADP + 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4-phosphate
-
-
-
?
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
?
x * 55000, SDS-PAGE
Sus scrofa
IC50 Value
IC50 Value
IC50 Value Maximum
Commentary
Organism
Inhibitor
Structure
0.07
-
IC50: 0.07 mM. 1 mM, 93% inhibition
Sus scrofa
adenosine
0.1
-
IC50: 0.1 mM
Sus scrofa
quercetin
0.12
-
IC50: 0.12 mM. 1 mM, 92% inhibition
Sus scrofa
ADP
0.4
-
inhibits Mg2+-stimulated activity, IC50: 0.4 mM
Sus scrofa
Ca2+
IC50 Value (protein specific)
IC50 Value
IC50 Value Maximum
Commentary
Organism
Inhibitor
Structure
0.07
-
IC50: 0.07 mM. 1 mM, 93% inhibition
Sus scrofa
adenosine
0.1
-
IC50: 0.1 mM
Sus scrofa
quercetin
0.12
-
IC50: 0.12 mM. 1 mM, 92% inhibition
Sus scrofa
ADP
0.4
-
inhibits Mg2+-stimulated activity, IC50: 0.4 mM
Sus scrofa
Ca2+
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
adenosine
IC50: 0.07 mM. 1 mM, 93% inhibition
Sus scrofa
ADP
IC50: 0.12 mM. 1 mM, 92% inhibition
Sus scrofa
AMP
1 mM, 48% inhibition
Sus scrofa
Ca2+
inhibits Mg2+-stimulated activity, IC50: 0.4 mM
Sus scrofa
deoxycholate
10 mM, 35% inhibition
Sus scrofa
GDP
1 mM, 27% inhibition
Sus scrofa
GMP
1 mM, 20% inhibition
Sus scrofa
GTP
1 mM, 24% inhibition
Sus scrofa
guanosine
1 mM, 50% inhibition
Sus scrofa
Lubrol Px
1%, 72% inhibition
Sus scrofa
NEM
0.1 mM, 42% inhibition
Sus scrofa
PCMB
0.1 mM, 98% inhibition
Sus scrofa
phosphatidylethanolamine
0.1 mM, 24% inhibition
Sus scrofa
phosphatidylglycerol
0.1 mM, 63% inhibition
Sus scrofa
phosphatidylserine
0.1 mM, 33% inhibition
Sus scrofa
quercetin
IC50: 0.1 mM
Sus scrofa
Sodium mersalyl
0.1 mM, 78% inhibition
Sus scrofa
Triton X-100
0.2%, 11% inhibition
Sus scrofa
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.06
-
ATP
pH 7.5, 30C
Sus scrofa
0.12
-
phosphatidylinositol
pH 7.5, 30C
Sus scrofa
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
microsome
-
Sus scrofa
-
-
Metals/Ions (protein specific)
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Co2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Fe2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Fe3+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Mg2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Mn2+
divalent metal ions stimulate in decreasing order of efficiency: Mg2+, Fe2+, Mn2+, Fe3+, Co2+
Sus scrofa
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
55000
-
x * 55000, SDS-PAGE
Sus scrofa
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
-
Sus scrofa
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Sus scrofa
-
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Specific Activity Minimum [mol/min/mg]
Specific Activity Maximum [mol/min/mg]
Commentary
Organism
8.824
-
-
Sus scrofa
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
ATP + 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol
-
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Sus scrofa
ADP + 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4-phosphate
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?
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
?
x * 55000, SDS-PAGE
Sus scrofa
Other publictions for EC 2.7.1.67
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [C]
Temperature Range [C]
Temperature Stability [C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [C] (protein specific)
Temperature Range [C] (protein specific)
Temperature Stability [C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Rutaganira
Design and structural characte ...
Homo sapiens
J. Med. Chem.
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Role of Arabidopsis AtPI4Kgamm ...
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Klima
The high-resolution crystal st ...
Homo sapiens
Acta Crystallogr. Sect. D
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Gimenez
Phosphatidylinositol kinase ac ...
Trypanosoma cruzi
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Baumlova
The crystal structure of the p ...
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Harak
Mapping of functional domains ...
Homo sapiens
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Sinha
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Biochim. Biophys. Acta
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Weixel
Distinct Golgi populations of ...
Canis lupus familiaris
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Rattus norvegicus
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Homo sapiens
Mol. Biol. Cell
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Phosphatidylinositol-4-kinase ...
Mus musculus
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FcepsilonRI cross-linking acti ...
Rattus norvegicus
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Chang
A WASp-binding type II phospha ...
Saccharomyces cerevisiae
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Saccharomyces cerevisiae
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Souza
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Olsen
Phosphatidylinositol 4-kinase ...
Mus musculus
Proc. Natl. Acad. Sci. USA
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5187-5192
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Purification and Characterizat ...
Daucus carota
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641819
Prajda
Linkage of reduction in 1-phos ...
Homo sapiens
Life Sci.
56
1587-1593
1995
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641804
Steinert
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Manganese-stimulated phosphati ...
Dunaliella parva
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101
105-114
1994
1
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9
4
1
4
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1
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1
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641781
Yang
Purification and characterizat ...
Daucus carota
J. Biol. Chem.
268
392-398
1993
1
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1
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641771
Moritz
Phosphatidylinositol 4-kinase ...
Bos taurus
Methods Enzymol.
209
202-211
1992
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641775
Carman
Phosphatidylinositol 4-kinase ...
Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces cerevisiae ade5 MATa
Methods Enzymol.
209
183-189
1992
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641778
Graziani
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Purification and characterizat ...
Homo sapiens
Biochem. J.
284
39-45
1992
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641784
Flanagan
Purification and characterizat ...
Saccharomyces cerevisiae
J. Biol. Chem.
267
24117-24125
1992
1
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641785
Nickels
Purification, characterization ...
Saccharomyces cerevisiae
J. Biol. Chem.
267
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1992
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641794
Jenkins
Purification and reconstitutio ...
Homo sapiens
Biochim. Biophys. Acta
1080
11-18
1991
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641795
Buxeda
Phosphatidylinositol 4-kinase ...
Saccharomyces cerevisiae
J. Biol. Chem.
266
13859-13865
1991
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Del Vecchio
Phosphatidylinositol 4-kinase ...
Rattus norvegicus
J. Biol. Chem.
266
13278-13283
1991
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Wetzker
Purification and characterizat ...
Homo sapiens
Eur. J. Biochem.
200
179-185
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Scholz
Purification and chemical modi ...
Ovis aries
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Nishioka
Inhibition of phosphatidylinos ...
Homo sapiens
J. Antibiot.
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1586-1589
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Husebye
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Kanoh
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Homo sapiens
Biochim. Biophys. Acta
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120-126
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Li
Separation and identification ...
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Saha
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Sommarin
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Phosphatidylinositol and phosp ...
Triticum aestivum
Biochim. Biophys. Acta
958
268-278
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Husebye
Phosphatidylinositol kinase of ...
Bos taurus
Biochim. Biophys. Acta
968
261-265
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8989-8995
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641791
Hou
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Rattus norvegicus
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263
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641803
Belunis
Purification and characterizat ...
Saccharomyces cerevisiae
J. Biol. Chem.
263
18897-18903
1988
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641774
Tuazon
Phosphatidylinositol kinases f ...
Oryctolagus cuniculus
Methods Enzymol.
141
210-222
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Suga
Properties of phosphatidylinos ...
Homo sapiens
Biochem. Int.
15
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Endemann
Bovine brain contains two type ...
Bos taurus
Biochemistry
26
6845-6852
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