BRENDA - Enzyme Database show
show all sequences of 1.8.1.7

Rabbit liver glutathione reductase. Purification and properties

Zanetti, G.; Arch. Biochem. Biophys. 198, 241-246 (1979)

Data extracted from this reference:

General Stability
General Stability
Organism
repeated freezing and thawing, stable
Oryctolagus cuniculus
urea, quite stable to
Oryctolagus cuniculus
Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
p-hydroxymercuribenzoate
-
Oryctolagus cuniculus
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.008
-
NADPH
-
Oryctolagus cuniculus
0.058
-
GSSG
-
Oryctolagus cuniculus
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
56000
-
SDS-PAGE, gel filtration, monomer, enzyme can also be active as dimer
Oryctolagus cuniculus
108000
-
ultracentrifugation in glycerol density gradient, dimer, enzyme can also be active also as monomer
Oryctolagus cuniculus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Oryctolagus cuniculus
-
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
-
Oryctolagus cuniculus
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Oryctolagus cuniculus
-
Specific Activity [micromol/min/mg]
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
180
-
-
Oryctolagus cuniculus
Storage Stability
Storage Stability
Organism
-20°C, with several freeze-thawing cycles, more than 2 years, stable
Oryctolagus cuniculus
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
GSSG + NADPH
-
394734
Oryctolagus cuniculus
glutathione + NADP+
-
-
-
?
Subunits
Subunits
Commentary
Organism
dimer
2 * 56000, SDS-PAGE, enzyme can also be active as monomer
Oryctolagus cuniculus
monomer
1 * 56000, SDS-PAGE, enzyme can also be active as dimer
Oryctolagus cuniculus
Temperature Stability [°C]
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
75
-
1 h, 25% loss of activity
Oryctolagus cuniculus
pH Optimum
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
6.9
-
-
Oryctolagus cuniculus
pH Range
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
Organism
5.2
9
at pH 5.2 and 9.0 about 20% of activity maximum
Oryctolagus cuniculus
Cofactor
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
FAD
FAD enzyme
Oryctolagus cuniculus
NADPH
absolute specificity for NADPH
Oryctolagus cuniculus
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
FAD
FAD enzyme
Oryctolagus cuniculus
NADPH
absolute specificity for NADPH
Oryctolagus cuniculus
General Stability (protein specific)
General Stability
Organism
repeated freezing and thawing, stable
Oryctolagus cuniculus
urea, quite stable to
Oryctolagus cuniculus
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
p-hydroxymercuribenzoate
-
Oryctolagus cuniculus
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.008
-
NADPH
-
Oryctolagus cuniculus
0.058
-
GSSG
-
Oryctolagus cuniculus
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Molecular Weight [Da]
Molecular Weight Maximum [Da]
Commentary
Organism
56000
-
SDS-PAGE, gel filtration, monomer, enzyme can also be active as dimer
Oryctolagus cuniculus
108000
-
ultracentrifugation in glycerol density gradient, dimer, enzyme can also be active also as monomer
Oryctolagus cuniculus
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
-
Oryctolagus cuniculus
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
liver
-
Oryctolagus cuniculus
-
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Specific Activity Minimum [µmol/min/mg]
Specific Activity Maximum [µmol/min/mg]
Commentary
Organism
180
-
-
Oryctolagus cuniculus
Storage Stability (protein specific)
Storage Stability
Organism
-20°C, with several freeze-thawing cycles, more than 2 years, stable
Oryctolagus cuniculus
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
GSSG + NADPH
-
394734
Oryctolagus cuniculus
glutathione + NADP+
-
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?
Subunits (protein specific)
Subunits
Commentary
Organism
dimer
2 * 56000, SDS-PAGE, enzyme can also be active as monomer
Oryctolagus cuniculus
monomer
1 * 56000, SDS-PAGE, enzyme can also be active as dimer
Oryctolagus cuniculus
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
75
-
1 h, 25% loss of activity
Oryctolagus cuniculus
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
6.9
-
-
Oryctolagus cuniculus
pH Range (protein specific)
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
Organism
5.2
9
at pH 5.2 and 9.0 about 20% of activity maximum
Oryctolagus cuniculus
Other publictions for EC 1.8.1.7
No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
pages
year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
Ki Value [mM]
pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Ku
Candida albicans glutathione ...
Candida albicans
Biochim. Biophys. Acta
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772-788
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Plancarte
A new thioredoxin reductase w ...
Haemonchus contortus
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Dawson
Passive regeneration of gluta ...
Rana sylvatica
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Rodionova
Evaluation of new Cu(II) comp ...
Spinacia oleracea
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Glutathione reductase gene ex ...
Arabidopsis thaliana, Arabidopsis thaliana Columbia
Biochemistry (Moscow)
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Ding
Glutathione reductase 2 maint ...
Arabidopsis thaliana
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Purification and Characteriza ...
Rattus norvegicus
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Functional validation of Phra ...
Phragmites australis
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Characterization of recombina ...
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Cenchrus americanus
Mol. Biol. Rep.
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Molecular cloning, expression ...
Hevea brasiliensis
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Saccharomyces cerevisiae
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Murakami
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Saccharomyces cerevisiae
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Glutathione and glutathione re ...
Acorus calamus, Arachis hypogaea, Beta vulgaris, Cajanus cajan, Citrullus lanatus, Citrus trifoliata, Cucumis melo, Cucumis sativus, Glycine max, Nicotiana tabacum, no activity in Drosophila melanogaster, no activity in Trypanosoma sp., Oryza sativa, Pisum sativum, Spinacia oleracea, Triticum aestivum, Vigna radiata var. radiata, Zea mays
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Minami
Isolation and characterization ...
Physarum polycephalum
J. Eukaryot. Microbiol.
50
317-323
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Glutathione reductase of the m ...
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Chew
Characterization of the target ...
Pisum sativum
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Purification and characterizat ...
Bos taurus
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Bjoerkhem-Bergman
Drug-resistant human lung canc ...
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Biochem. Pharmacol.
63
1875-1884
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Fujii
Differential expression of glu ...
Rattus norvegicus
Free Radic. Res.
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Crystal structure of the antio ...
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Dringen
Glutathione reductase from bov ...
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348
281-288
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Lascano
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Biochemical and molecular char ...
Triticum aestivum
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44
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Bohme
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Krauth-Siegel
Glutathione reductase and glut ...
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Miki
Oxidative stress response in y ...
Cyberlindnera mrakii
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McCallum
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Moniezia expansa
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Sugio
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Purification and some properti ...
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Hausladen
Cold-hardiness-specific glutat ...
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Cunningham
Mechanism of inhibition of try ...
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Serrano
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Occurrence of two isoforms of ...
Chlamydomonas reinhardtii
Planta
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394765
Takeda
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Purification and characterizat ...
Chlamydomonas reinhardtii
J. Gen. Microbiol.
139
2233-2238
1993
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Iio
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Effects of polyphenols, includ ...
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57
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1993
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Ermler
The three-dimensional structur ...
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Proteins Struct. Funct. Genet.
9
174-179
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663260
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394708
Schirmer
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Glutathione reductase ...
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553-596
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Acan
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Ovis aries
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Krauth-Siegel
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Wong
Glutathione reductase: solvent ...
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Montero
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Purification and characterizat ...
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Biochim. Biophys. Acta
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56-66
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Scrutton
Purification and characterizat ...
Escherichia coli
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Bielawski
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Properties of glutathione redu ...
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The coupling of metabolic to s ...
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Z. Naturforsch. C
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Meriones unguiculatus
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Glutathione reductase from hum ...
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Rattus norvegicus
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146-152
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Purification and characterizat ...
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394721
Boggaram
Purification of glutathione re ...
Sus scrofa
Anal. Biochem.
98
335-340
1979
-
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1
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2
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2
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394734
Zanetti
Rabbit liver glutathione reduc ...
Oryctolagus cuniculus
Arch. Biochem. Biophys.
198
241-246
1979
-
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2
1
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394743
Lopez-Barea
Mouse-liver glutathione reduct ...
Mus musculus
Eur. J. Biochem.
98
487-499
1979
-
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4
2
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394712
Moroff
Characterization of human plat ...
Homo sapiens
Biochim. Biophys. Acta
527
327-336
1978
5
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6
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1
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394714
Schulz
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Homo sapiens
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1978
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394722
Boggaram
Characterization of glutathion ...
Sus scrofa
Biochim. Biophys. Acta
527
337-347
1978
-
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Wirth
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Partial purification and prope ...
Spinacia oleracea
Z. Pflanzenphysiol.
89
69-75
1978
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394745
Halliwell
Properties and physiological f ...
Spinacia oleracea
Planta
139
9-17
1978
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394746
Carlberg
Purification by affinity chrom ...
Saccharomyces cerevisiae
Biochim. Biophys. Acta
484
268-274
1977
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Pigiet
Purification of thioredoxin, t ...
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252
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1977
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393993
Williams
-
Flavin-containing dehydrogenas ...
Escherichia coli, Hemicentrotus pulcherrimus, Homo sapiens, Penicillium chrysogenum, Rattus norvegicus, Saccharomyces cerevisiae
The Enzymes, 3rd Ed. (Boyer, P. D. , ed. )
13
89-173
1976
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394725
Worthington
Glutathione reductase from hum ...
Homo sapiens
Eur. J. Biochem.
67
231-238
1976
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394727
Nakashima
Human erythrocyte glutathione ...
Homo sapiens
Biochim. Biophys. Acta
445
309-323
1976
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394748
Tano
-
A NADPH:glutathione oxidoreduc ...
Acidithiobacillus thiooxidans
Agric. Biol. Chem.
40
1879-1880
1976
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394749
Mannervik
Purification of glutathione re ...
Sus scrofa
FEBS Lett.
66
221-224
1976
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Worthington
Glutathione reductase from hum ...
Homo sapiens
Eur. J. Biochem.
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Carlberg
Purification and characterizat ...
Rattus norvegicus
J. Biol. Chem.
250
5475-5480
1975
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Chung
Purification and properties of ...
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J. Bacteriol.
123
203-211
1975
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Worthington
Human glutathione reductase: p ...
Homo sapiens
Eur. J. Biochem.
48
167-177
1974
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394752
Ii
Glutathione reductase in the s ...
Hemicentrotus pulcherrimus
Biochim. Biophys. Acta
350
141-150
1974
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394723
Harding
Affinity chromatography in the ...
Homo sapiens, Ovis aries, Saccharomyces cerevisiae, Triticum aestivum
J. Chromatogr.
77
191-199
1973
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394709
Colman
-
Glutathione reductase (yeast) ...
Saccharomyces cerevisiae
Methods Enzymol.
17
500-503
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394710
Williams
-
Glutathione reductase (Escheri ...
Escherichia coli
Methods Enzymol.
17
503-509
1971
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Krohne-Ehrich
Glutathione reductase from hum ...
Homo sapiens
Eur. J. Biochem.
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Agric. Biol. Chem.
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394754
Ida
-
Studies on respiratory enzymes ...
Oryza sativa
Agric. Biol. Chem.
35
1550-1557
1971
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Boll
Glutathione reductase from Rho ...
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Arch. Mikrobiol.
66
374-388
1969
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394713
Ruiz-Herrera
Purification and properties of ...
Achromobacter starkeyi
J. Biol. Chem.
243
4083-4088
1968
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