BRENDA - Enzyme Database show
show all sequences of 1.2.4.4

Leucine-induced activation of translational initiation is partly regulated by the branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex in C2C12 cells

Nakai, N.; Shimomura, Y.; Tamura, T.; Tamura, N.; Hamada, K.; Kawano, F.; Ohira, Y.; Biochem. Biophys. Res. Commun. 343, 1244-1250 (2006)

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Application
Application
Commentary
Organism
additional information
activation of the translational regulators by leucine is partly regulated by the activity of BCKDH complex
Mus musculus
Inhibitors
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
additional information
amount of E2 subunit protein decreases in E2-siRNA transfected cells
Mus musculus
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Mus musculus
-
-
-
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
C2C12 cell
-
Mus musculus
-
Application (protein specific)
Application
Commentary
Organism
additional information
activation of the translational regulators by leucine is partly regulated by the activity of BCKDH complex
Mus musculus
Inhibitors (protein specific)
Inhibitors
Commentary
Organism
Structure
additional information
amount of E2 subunit protein decreases in E2-siRNA transfected cells
Mus musculus
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
C2C12 cell
-
Mus musculus
-
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organims
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Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
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Inhibitors
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Localization
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Natural Substrates/ Products (Substrates)
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Organism
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Purification (Commentary)
Reaction
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Source Tissue
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Substrates and Products (Substrate)
Subunits
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pH Stability
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Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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Machius
A versatile conformational swi ...
Homo sapiens
Structure
14
287-298
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654466
Shiraki
Activation of hepatic branched ...
Rattus norvegicus
Biochem. Biophys. Res. Commun.
328
973-978
2005
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Dissociation of branched-chain ...
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51
48-50
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673938
Mersey
Human microRNA (miR29b) expres ...
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Hum. Mol. Genet.
14
3371-3377
2005
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674248
Sprusansky
The bkdR gene of Streptomyces ...
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187
664-671
2005
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656230
Li
Cross-talk between thiamin dip ...
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J. Biol. Chem.
279
32968-32978
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656534
Nakai
Ligand-induced conformational ...
Thermus thermophilus, Thermus thermophilus HB8 / ATCC 27634 / DSM 579
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337
1011-1033
2004
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Naik
Conformational stability and t ...
Homo sapiens
Protein Sci.
13
2483-2492
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Wynn
Molecular mechanism for regula ...
Homo sapiens
Structure
12
2185-2196
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Wynn
Roles of His291-alpha and His1 ...
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278
43402-43410
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Li
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Overexpression of a bacterial ...
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Hakozaki
Characterization of rainbow tr ...
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433-442
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Naik
Folding kinetics of the lipoic ...
Homo sapiens
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530
133-138
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Chang
Solution structure and dynamic ...
Homo sapiens
J. Biol. Chem.
277
15865-15873
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Dickinson
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Saccharomyces cerevisiae
Methods Enzymol.
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Fujiki
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681761
Madhusudhan
Purification of branched-chain ...
Pseudomonas putida
Methods Enzymol.
324
329-335
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Ward
Catabolism of branched-chain a ...
Enterococcus faecalis
J. Bacteriol.
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Wynn
Impaired assembly of E1 decarb ...
Homo sapiens
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Denoya
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Hester
Purification of active E1alpha ...
Pseudomonas putida
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Site-directed mutagenesis of p ...
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Saccharomyces cerevisiae
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Chuang
Molecular cloning of the matur ...
Homo sapiens
FEBS Lett.
262
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Nobukuni
Isolation and characterization ...
Bos taurus
Biochemistry
29
1154-1160
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349051
Lau
Inhibition of the bovine branc ...
Bos taurus
Biochim. Biophys. Acta
1038
360-366
1990
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349053
Argiles
Oxidation of branched-chain am ...
Rattus norvegicus
Biochem. Soc. Trans.
17
1044-1045
1989
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349048
Sykes
Cloning of genes for branched- ...
Pseudomonas putida
Methods Enzymol.
166
350-359
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349052
Harris
Inhibition of branched-chain a ...
Rattus norvegicus
Methods Enzymol.
166
114-123
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Sokatch
Purification of branched-chain ...
Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas putida
Methods Enzymol.
166
342-350
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Chuang
Assays for E1 and E2 component ...
Bos taurus
Methods Enzymol.
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Paxton
Branched-chain alpha-keto acid ...
Oryctolagus cuniculus
Methods Enzymol.
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Pettit
Branched-chain alpha-keto acid ...
Bos taurus
Methods Enzymol.
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Cook
Purification, resolution, and ...
Bos taurus
Methods Enzymol.
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349059
Danner
Isolation of branched-chain al ...
Bos taurus
Methods Enzymol.
166
298-302
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Beggs
Activity of branched-chain 2-o ...
Rattus norvegicus
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Gerbling
Oxidative decarboxylation of b ...
Vigna radiata
Plant Physiol.
88
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Randle
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Branched-chain ketoacid dehydr ...
Bos taurus, Oryctolagus cuniculus, Rattus norvegicus
The Enzymes, 3rd Ed. (Boyer, P. D. , ed. )
18
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Sykes
Molecular cloning of genes enc ...
Pseudomonas putida
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Ono
Purification, resolution, and ...
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Purification of branched chain ...
Rattus norvegicus
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Activities of branched-chain a ...
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Paxton
Role of branched-chain 2-oxo a ...
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Resolution of branched-chain o ...
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Isolation of a branched chain ...
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Paxton
Isolation of rabbit liver bran ...
Oryctolagus cuniculus
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