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show all sequences of 1.2.4.2

alpha-Ketoglutarate dehydrogenase from cauliflower mitochondria: preparation and reactivity with substrates

Karam, G.A.; Bishop, S.H.; Phytochemistry 28, 3291-3293 (1989)
No PubMed abstract available

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KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.116
-
2-oxoglutarate
pH 7.0
Brassica oleracea
0.564
-
2-oxoglutarate
pH 7.4
Brassica oleracea
Localization
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
mitochondrion
-
Brassica oleracea
5739
-
Organism
Organism
Primary Accession No. (UniProt)
Commentary
Textmining
Brassica oleracea
-
-
-
Purification (Commentary)
Commentary
Organism
partial, 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
Brassica oleracea
Reaction
Reaction
Commentary
Organism
2-oxoglutarate + [dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase] lipoyllysine = [dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase] S-succinyldihydrolipoyllysine + CO2
2-oxoglutarate dehydrogenase complex consists of 3 enzymes: E1 (alpha-ketoglutarate dehydrogenase, EC 1.2.4.2), E2 (dihydrolipoyl transsuccinylase, EC 2.3.1.61), E3 (dihydrolipoyl dehydrogenase, EC 1.8.1.4); the enzyme complex catalyzes the reaction : 2-oxoglutarate + CoA + NAD+--> succinyl-CoA + CO2 + NADH, the following partial reactions are catalyzed: 1. HOOC(CH2)2COCOOH + (thiamine diphosphate)-E1--> (HOOC(CH2)2 CHOH-thiamine-diphosphate)-E1 + CO2, 2. (HOOC(CH2)2CH OH-thiamine-diphosphate)-E1 + (LipS2)-E2--> (HOOC(CH)2 CO-(SLipSH))-E2 + (thiamine-diphosphate)-E1, 3. (HOOC(CH2)2CO-(SLipSH))-E2 + HSCoA--> (Lip(SH)2)-E2 + HOOC(CH2)2CO-SCoA, 4. (Lip(SH)2)-E2 + E3-FAD--> (LipS2)-E2 + reduced E3-FAD, 5. reduced E3-FAD + NAD+--> E3-FAD + NADH
Brassica oleracea
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
floret
-
Brassica oleracea
-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
2-oxoglutarate + lipoamide
-
349000
Brassica oleracea
S-succinyldihydrolipoamide + CO2
-
-
-
?
pH Optimum
pH Optimum Minimum
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Commentary
Organism
7.4
-
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Brassica oleracea
Cofactor
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
thiamine diphosphate
required , 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
Brassica oleracea
Cofactor (protein specific)
Cofactor
Commentary
Organism
Structure
thiamine diphosphate
required , 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
Brassica oleracea
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
0.116
-
2-oxoglutarate
pH 7.0
Brassica oleracea
0.564
-
2-oxoglutarate
pH 7.4
Brassica oleracea
Localization (protein specific)
Localization
Commentary
Organism
GeneOntology No.
Textmining
mitochondrion
-
Brassica oleracea
5739
-
Purification (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
partial, 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
Brassica oleracea
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
floret
-
Brassica oleracea
-
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
2-oxoglutarate + lipoamide
-
349000
Brassica oleracea
S-succinyldihydrolipoamide + CO2
-
-
-
?
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
7.4
-
-
Brassica oleracea
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No.
1st author
Pub Med
title
organims
journal
volume
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year
Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
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Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
pH Stability (protein specific)
pI Value (protein specific)
Expression
General Information
General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
KCat/KM [mM/s]
KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Mailloux
2-Oxoglutarate dehydrogenase i ...
Sus scrofa
Free Radic. Biol. Med.
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Gibson
alpha-Ketoglutarate dehydrogen ...
Mus musculus
J. Neurochem.
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740732
Nemeria
Human 2-oxoglutarate dehydroge ...
Homo sapiens
J. Biol. Chem.
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Sykes
Dual functions of alpha-ketogl ...
Trypanosoma brucei
Eukaryot. Cell
12
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Zakharchenko
Burst of succinate dehydrogena ...
Rattus norvegicus
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Hoffelder
The E2 domain of OdhA of Coryn ...
Corynebacterium glutamicum, Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
J. Bacteriol.
192
5203-5211
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696124
Bunik
Metabolic control exerted by t ...
Rattus norvegicus
Biochem. J.
422
405-421
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Mailloux
alpha-Ketoglutarate dehydrogen ...
Pseudomonas fluorescens
J. Bacteriol.
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3804-3810
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Graf
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Role of 2-oxoglutarate dehydro ...
Rattus norvegicus
J. Mol. Catal. B
61
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699659
Shi
Mild reduction in the activity ...
Homo sapiens
J. Neurochem.
109 Suppl 1
214-221
2009
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Inhibition of the alpha-ketogl ...
Cavia porcellus
J. Neurochem.
109 Suppl 1
222-229
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Intra-mitochondrial poly(ADP-r ...
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Zuendorf
alpha-Ketoglutarate dehydrogen ...
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Jones
The role of loop and beta-turn ...
Escherichia coli
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Reversible inhibition of alpha ...
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Shi
Novel functions of the alpha-k ...
Homo sapiens
Biochim. Biophys. Acta
1782
229-238
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Changes in enzyme activities a ...
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Bunik
Structure-function relationshi ...
Geobacillus stearothermophilus, Homo sapiens
Proteins
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Bunik
Novel isoenzyme of 2-oxoglutar ...
Rattus norvegicus
FEBS J.
275
4990-5006
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Araujo
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Solanum tuberosum
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Crystal structure of the E1 co ...
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Hirashima
Mammalian alpha-keto acid dehy ...
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