Catalytic and spectroscopic characterisation of a copper-substituted alcohol dehydrogenase from yeast
Vanni, A.; Anfossi, L.; Pessione, E.; Giovannoli, C.; Int. J. Biol. Macromol. 30, 41-45 (2002) 
Data extracted from this reference:
KM Value [mM]
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
12
-
ethanol
pH 7.5, 25°C, Co-ADH
Saccharomyces cerevisiae
39
-
ethanol
pH 7.5, 25°C, Cu-ADH
Saccharomyces cerevisiae
53
-
ethanol
pH 7.5, 25°C, native Zn-ADH
Saccharomyces cerevisiae
Metals/Ions
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Co2+
construction of an active metal-substituted mutant by substituting Zn2+ for Cu2+ or Co2+, which maintain the same configuration as the native zinc ion, but possessing a wider pH range and a lower activity and substrate affinity than the wild-type enzyme, overview
Saccharomyces cerevisiae
Cu2+
construction of an active metal-substituted mutant by substituting Zn2+ for Cu2+ or Co2+, which maintain the same configuration as the native zinc ion, but possessing a wider pH range and a lower activity and substrate affinity than the wild-type enzyme, overview
Saccharomyces cerevisiae
Zn2+
native enzyme contains catalytic zinc ions
Saccharomyces cerevisiae
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
ID
ethanol + NAD+
Saccharomyces cerevisiae
rate-limiting step of the alcoholic fermentation
acetaldehyde + NADH
-
-
?
Organism
Organism
UniProt
Commentary
Textmining
Saccharomyces cerevisiae
-
-
-
Renatured (Commentary)
Renatured (Commentary)
Organism
Zn2+ withdrawal by inactivation with Chelex 100, reactivation of the apoenzyme by addition of CuSO4, 1 h at 25°C, pH 7.6
Saccharomyces cerevisiae
Source Tissue
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
commercial preparation
lyophilized
Saccharomyces cerevisiae
-
Substrates and Products (Substrate)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
Substrate Product ID
2-propanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
acetone + NADH
-
-
-
?
ethanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
acetaldehyde + NADH
-
-
-
?
ethanol + NAD+
rate-limiting step of the alcoholic fermentation
655741
Saccharomyces cerevisiae
acetaldehyde + NADH
-
-
-
?
n-butanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
butyraldehyde + NADH
-
-
-
?
n-propanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
propanal + NADH
-
-
-
?
Synonyms
Synonyms
Commentary
Organism
Y-ADH
-
Saccharomyces cerevisiae
Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum Maximum [°C]
Commentary
Organism
35
-
Zn-ADH and Co-ADH
Saccharomyces cerevisiae
40
-
Cu-ADH
Saccharomyces cerevisiae
Temperature Range [°C]
Temperature Minimum [°C]
Temperature Maximum [°C]
Commentary
Organism
15
50
-
Saccharomyces cerevisiae
Temperature Stability [°C]
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
56
-
native Zn-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
69
-
Cu-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
70
-
above, Co-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
pH Optimum
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
7.5
-
Zn-ADH, Co-ADH, and Cu-ADH
Saccharomyces cerevisiae
pH Range
pH Minimum
pH Maximum
Commentary
Organism
6
9
-
Saccharomyces cerevisiae
pH Stability
pH Stability
pH Stability Maximum
Commentary
Organism
6.5
9
native Zn-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
6.5
-
below, Cu-ADH and Co-ADH
Saccharomyces cerevisiae
KM Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM]
KM Value Maximum [mM]
Substrate
Commentary
Organism
Structure
12
-
ethanol
pH 7.5, 25°C, Co-ADH
Saccharomyces cerevisiae
39
-
ethanol
pH 7.5, 25°C, Cu-ADH
Saccharomyces cerevisiae
53
-
ethanol
pH 7.5, 25°C, native Zn-ADH
Saccharomyces cerevisiae
Metals/Ions (protein specific)
Metals/Ions
Commentary
Organism
Structure
Co2+
construction of an active metal-substituted mutant by substituting Zn2+ for Cu2+ or Co2+, which maintain the same configuration as the native zinc ion, but possessing a wider pH range and a lower activity and substrate affinity than the wild-type enzyme, overview
Saccharomyces cerevisiae
Cu2+
construction of an active metal-substituted mutant by substituting Zn2+ for Cu2+ or Co2+, which maintain the same configuration as the native zinc ion, but possessing a wider pH range and a lower activity and substrate affinity than the wild-type enzyme, overview
Saccharomyces cerevisiae
Zn2+
native enzyme contains catalytic zinc ions
Saccharomyces cerevisiae
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Natural Substrates
Organism
Commentary (Nat. Sub.)
Natural Products
Commentary (Nat. Pro.)
Organism (Nat. Pro.)
Reversibility
ID
ethanol + NAD+
Saccharomyces cerevisiae
rate-limiting step of the alcoholic fermentation
acetaldehyde + NADH
-
-
?
Renatured (Commentary) (protein specific)
Commentary
Organism
Zn2+ withdrawal by inactivation with Chelex 100, reactivation of the apoenzyme by addition of CuSO4, 1 h at 25°C, pH 7.6
Saccharomyces cerevisiae
Source Tissue (protein specific)
Source Tissue
Commentary
Organism
Textmining
commercial preparation
lyophilized
Saccharomyces cerevisiae
-
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Substrates
Commentary Substrates
Literature (Substrates)
Organism
Products
Commentary (Products)
Literature (Products)
Organism (Products)
Reversibility
ID
2-propanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
acetone + NADH
-
-
-
?
ethanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
acetaldehyde + NADH
-
-
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?
ethanol + NAD+
rate-limiting step of the alcoholic fermentation
655741
Saccharomyces cerevisiae
acetaldehyde + NADH
-
-
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?
n-butanol + NAD+
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655741
Saccharomyces cerevisiae
butyraldehyde + NADH
-
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?
n-propanol + NAD+
-
655741
Saccharomyces cerevisiae
propanal + NADH
-
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?
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Optimum [°C]
Temperature Optimum Maximum [°C]
Commentary
Organism
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-
Zn-ADH and Co-ADH
Saccharomyces cerevisiae
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Cu-ADH
Saccharomyces cerevisiae
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Minimum [°C]
Temperature Maximum [°C]
Commentary
Organism
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Saccharomyces cerevisiae
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Temperature Stability Minimum [°C]
Temperature Stability Maximum [°C]
Commentary
Organism
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native Zn-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
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Cu-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
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above, Co-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
pH Optimum (protein specific)
pH Optimum Minimum
pH Optimum Maximum
Commentary
Organism
7.5
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Zn-ADH, Co-ADH, and Cu-ADH
Saccharomyces cerevisiae
pH Range (protein specific)
pH Minimum
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Commentary
Organism
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Saccharomyces cerevisiae
pH Stability (protein specific)
pH Stability
pH Stability Maximum
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Organism
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9
native Zn-ADH enzyme
Saccharomyces cerevisiae
6.5
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below, Cu-ADH and Co-ADH
Saccharomyces cerevisiae
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organims
journal
volume
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Activating Compound
Application
Cloned(Commentary)
Crystallization (Commentary)
Engineering
General Stability
Inhibitors
KM Value [mM]
Localization
Metals/Ions
Molecular Weight [Da]
Natural Substrates/ Products (Substrates)
Organic Solvent Stability
Organism
Oxidation Stability
Posttranslational Modification
Purification (Commentary)
Reaction
Renatured (Commentary)
Source Tissue
Specific Activity [micromol/min/mg]
Storage Stability
Substrates and Products (Substrate)
Subunits
Synonyms
Temperature Optimum [°C]
Temperature Range [°C]
Temperature Stability [°C]
Turnover Number [1/s]
pH Optimum
pH Range
pH Stability
Cofactor
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pI Value
IC50 Value
Activating Compound (protein specific)
Application (protein specific)
Cloned(Commentary) (protein specific)
Cofactor (protein specific)
Crystallization (Commentary) (protein specific)
Engineering (protein specific)
General Stability (protein specific)
IC50 Value (protein specific)
Inhibitors (protein specific)
Ki Value [mM] (protein specific)
KM Value [mM] (protein specific)
Localization (protein specific)
Metals/Ions (protein specific)
Molecular Weight [Da] (protein specific)
Natural Substrates/ Products (Substrates) (protein specific)
Organic Solvent Stability (protein specific)
Oxidation Stability (protein specific)
Posttranslational Modification (protein specific)
Purification (Commentary) (protein specific)
Renatured (Commentary) (protein specific)
Source Tissue (protein specific)
Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
Storage Stability (protein specific)
Substrates and Products (Substrate) (protein specific)
Subunits (protein specific)
Temperature Optimum [°C] (protein specific)
Temperature Range [°C] (protein specific)
Temperature Stability [°C] (protein specific)
Turnover Number [1/s] (protein specific)
pH Optimum (protein specific)
pH Range (protein specific)
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General Information (protein specific)
Expression (protein specific)
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KCat/KM [mM/s] (protein specific)
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Plapp
Alternative binding modes in ...
Equus caballus
Arch. Biochem. Biophys.
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Guntupalli
Cryo-electron microscopy stru ...
Saccharomyces pastorianus
Biochemistry
60
663-677
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Enugala
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The role of substrate-coenzym ...
Rhodococcus ruber, Rhodococcus ruber DSM 44541
ACS Catal.
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9115-9128
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Haghighi
In silico study of the struct ...
Synechocystis sp. PCC 6803, Synechocystis sp. PCC 6803 Kazusa
Appl. Biochem. Biotechnol.
192
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Abdallah
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Insertion of a calcium-respon ...
Pyrococcus furiosus
ACS Catal.
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1602-1613
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Beer
Substrate scope of a dehydrog ...
Sphingomonas sp. A1
Microb. Biotechnol.
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Huang
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Horse liver alcohol dehydroge ...
Equus caballus
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Kamenskikh
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Reactions of NADH oxidation b ...
Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces cerevisiae ATCC 204508
Appl. Biochem. Microbiol.
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Dumont
Arabidopsis thaliana alcohol ...
Arabidopsis thaliana
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Shah
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Development of biotransformat ...
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Process Biochem.
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Keller
Ethanol production by the hype ...
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Wang
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Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces cerevisiae BY47420
Appl. Microbiol. Biotechnol.
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Pcal_1311, an alcohol dehydro ...
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Fermentation of glycerol by A ...
Anaerobium acetethylicum
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Kannuchamy
Genetic engineering of Clostri ...
Zymomonas mobilis subsp. mobilis, Zymomonas mobilis subsp. mobilis ATCC 31821
BMC Biotechnol.
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Xiao
3-Methyl-1-butanol biosynthesi ...
Zymomonas mobilis
Mol. Biotechnol.
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Chi
Ethanol oxidation and the inhi ...
Homo sapiens
Chem. Biol. Interact.
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Kasprzak
Characterization of an Arxula ...
Blastobotrys adeninivorans
FEMS Yeast Res.
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pii: fow018
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Tsuji
Biochemical characterization ...
Citrobacter sp. S-77
J. Biosci. Bioeng.
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Loder
Alcohol selectivity in a synth ...
Thermoanaerobacter sp.
Appl. Environ. Microbiol.
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Stability engineering of the G ...
Geobacillus stearothermophilus
Appl. Microbiol. Biotechnol.
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Expression levels of chaperone ...
Micrococcus luteus
Biotechnol. Bioeng.
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Chung
Cellulosic ethanol production ...
Thermoanaerobacter pseudethanolicus, Thermoanaerobacter pseudethanolicus ATCC 33223, Thermoanaerobacter pseudethanolicus ATCC 3322
Biotechnol. Biofuels
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Temperature-jump fluorescence ...
Geobacillus stearothermophilus
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Lo
The bifunctional alcohol and a ...
Hungateiclostridium thermocellum, Thermoanaerobacterium saccharolyticum, Thermoanaerobacterium saccharolyticum DSM 8691, Hungateiclostridium thermocellum DSM 1237
J. Bacteriol.
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1386-1393
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Akyol
Cloning and overexpression of ...
Streptococcus thermophilus, Streptococcus thermophilus LMG 18311
Mol. Biotechnol.
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Hong
Characterization of alcohol de ...
Kangiella koreensis
Biotechnol. Lett.
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Jadhav
Interaction of carbohydrates w ...
Saccharomyces cerevisiae
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Alsafadi
Covalent immobilization of alc ...
Haloferax volcanii
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Ying
Characterization of an allylic ...
Yokenella sp.
Appl. Environ. Microbiol.
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Oh
Production of 2-butanol from c ...
Lactococcus lactis subsp. lactis, Lactococcus lactis subsp. lactis IL1403
Biotechnol. Lett.
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Alcohol dehydrogenases from Kl ...
Kluyveromyces marxianus, Kluyveromyces marxianus GX-UN120
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Kontani
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A bioanode using thermostable ...
Sulfurisphaera tokodaii, Sulfurisphaera tokodaii DSM 16993
Electroanalysis
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Picosecond-resolved fluorescen ...
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Biswas
Increase in ethanol yield via ...
Hungateiclostridium thermocellum, Hungateiclostridium thermocellum DSM 1237
PLoS ONE
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Basen
Single gene insertion drives b ...
Thermoanaerobacter sp.
Proc. Natl. Acad. Sci. USA
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Direct conversion of plant bio ...
Hungateiclostridium thermocellum, Hungateiclostridium thermocellum DSM 1237
Proc. Natl. Acad. Sci. USA
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Takeda
Identification and characteriz ...
Mycobacterium sp., Mycobacterium sp. B-009
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Engineering of highly selectiv ...
Parvibaculum lavamentivorans
ChemBioChem
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Laadan
Furaldehyde substrate specific ...
Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces cerevisiae TMB3000
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Kwak
NAD+-linked alcohol dehydroge ...
Candida albicans
FEBS Lett.
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Pennacchio
Biochemical and structural cha ...
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Appl. Microbiol. Biotechnol.
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721395
Elleuche
Structural and biochemical cha ...
Oenococcus oeni, Oenococcus oeni DSM 20252
Appl. Microbiol. Biotechnol.
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721911
Zhou
Biocatalytic characterization ...
Carboxydothermus hydrogenoformans, Carboxydothermus hydrogenoformans Z-2901 / DSM 6008
Biotechnol. Lett.
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359-365
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Ostberg
Analysis of mammalian alcohol ...
Homo sapiens, Rattus norvegicus
Chem. Biol. Interact.
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Pennacchio
Synthesis of cinnamyl alcohol ...
Geobacillus stearothermophilus
Appl. Biochem. Biotechnol.
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Extance
Structure of a bifunctional al ...
Parageobacillus thermoglucosidasius, Parageobacillus thermoglucosidasius C56-YS93
Acta Crystallogr. Sect. D
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Wu
Thermostable alcohol dehydroge ...
Thermococcus kodakarensis
Appl. Environ. Microbiol.
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Nagel
Identification of a long-range ...
Geobacillus stearothermophilus, Moraxella sp., Moraxella sp. TAE123
J. Biol. Chem.
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Modular exchange of substrate- ...
Pyrococcus furiosus
Protein Eng. Des. Sel.
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Kaya
Purification of alcohol dehydr ...
Saccharomyces cerevisiae
Appl. Biochem. Biotechnol.
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Moosavi-Movahedi
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Equus caballus
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Borzecka
Synthesis of enantiopure fluor ...
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J. Org. Chem.
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Cheng
Purification and enzymatic cha ...
Arabidopsis thaliana
Protein Expr. Purif.
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Suwannarangsee
Characterization of alcohol de ...
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Appl. Microbiol. Biotechnol.
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Giersberg
Production of a thermostable a ...
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J. Ind. Microbiol. Biotechnol.
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Timpson
A comparison of two novel alco ...
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Appl. Microbiol. Biotechnol.
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Genetic engineering to enhance ...
Saccharomyces cerevisiae
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Purification and characterizat ...
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Biosci. Biotechnol. Biochem.
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Characterization of new medium ...
Columba livia, Scyliorhinus canicula
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The activity of class I, II, I ...
Homo sapiens
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Cloning, expression and charac ...
Bombyx mori
Genet. Mol. Biol.
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Corynebacterium glutamicum, Corynebacterium glutamicum ATCC 13032
Appl. Environ. Microbiol.
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Mutant alcohol dehydrogenase l ...
Hungateiclostridium thermocellum, Hungateiclostridium thermocellum DSM 1237
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Saccharomyces cerevisiae
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The mechanisms underlying the ...
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Enzymatic mechanism of low-act ...
Mus musculus
Biochemistry
43
1323-1328
2004
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LeBrun
Participation of histidine-51 ...
Equus caballus
Biochemistry
43
3014-3026
2004
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654751
Ceccarelli
Crystal structure and amide H/ ...
Geobacillus stearothermophilus, Geobacillus stearothermophilus LLD-R
Biochemistry
43
5266-5277
2004
-
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Kosjek
Purification and characterizat ...
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86
55-62
2004
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2004
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Espinosa
Entamoeba histolytica alcohol ...
Entamoeba histolytica, Entamoeba histolytica HM1:1MSS
J. Antimicrob. Chemother.
54
56-59
2004
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Levin
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13
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2004
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720330
Giordano
Highly UV-absorbing complex in ...
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2004
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Hirakawa
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J. Biosci. Bioeng.
97
202-206
2004
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654684
Esposito
Crystal structure of a ternary ...
Saccharolobus solfataricus
Biochemistry
42
14397-14407
2003
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655206
Plapp
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Structural study of a single-p ...
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FEBS Lett.
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Fiorentino
Transcriptional regulation of ...
Saccharolobus solfataricus
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Guy
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Atteia
Bifunctional aldehyde/alcohol ...
Polytomella sp. Pringsheim 198.80
Plant Mol. Biol.
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Crystallization and preliminar ...
Saccharomyces cerevisiae
Acta Crystallogr. Sect. D
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Hildebrandt
Cloning, functional expression ...
Pseudomonas fluorescens
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Fontaine
Oxidative bioactivation of cro ...
Equus caballus, Mus musculus
Chem. Res. Toxicol.
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Yoon
The highly stable alcohol dehy ...
Thermomicrobium roseum
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Cannio
Cloning and overexpression in ...
Saccharolobus solfataricus, Sulfolobus sp., Sulfolobus sp. RC3
J. Bacteriol.
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Guagliardi
Purification and characterizat ...
Geobacillus stearothermophilus
Int. J. Biochem. Cell Biol.
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239-246
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Expression and kinetic charact ...
Homo sapiens
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Engineering yeast alcohol dehy ...
Equus caballus
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Ammendola
Replacing the glutamate ligand ...
Saccharolobus solfataricus
Protein Eng.
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Drosophila melanogaster alcoho ...
Drosophila melanogaster
Biochem. J.
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Crystallographic studies of tw ...
Equus caballus
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Sica
Elimination of twinning in cry ...
Saccharolobus solfataricus
Acta Crystallogr. Sect. D
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Pearl
Crystallization and preliminar ...
Saccharolobus solfataricus
J. Mol. Biol.
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Characterization of mutation-i ...
Zea mays
Biochem. Genet.
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Purification and characterizat ...
Desulfovibrio gigas
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Basic features of class-I alco ...
Alligator mississippiensis
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Blacklock
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An enantioselective synthesis ...
Neurospora crassa
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Thermostable NAD(+)-dependent ...
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Yabe
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Purification and properties of ...
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Biosci. Biotechnol. Biochem.
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Indrati
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Purification and properties of ...
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Can. J. Microbiol.
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Fong
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Isolation and characterization ...
Ctenopharyngodon idella
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Alcohol dehydrogenase gene exp ...
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Equus caballus
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Extraction, purification and c ...
Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces marxianus
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Determination of hydride trans ...
Saccharolobus solfataricus
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Characterization of alcohol de ...
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